酵素
酵素,學名叫酶。酶(英語:Enzyme),是一類大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度(即具有催化作用)。由酶催化的反應中,反應物稱爲受質,生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率,使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」(enzymology)。
目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質,有少部分酶是具有催化活性的RNA分子,這些酶被稱為核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。
和所有的催化劑一樣,酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將受質轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是乳清苷-5'-磷酸脫羧酶。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講,酶和其它所有催化劑一樣,反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡,這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於,它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性,酶活化劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出或小於適宜的溫度和pH值後,酶的活性會顯著下降。
酶大都是球蛋白,以單體或聚成複合物對反應進行催化。和其他的蛋白質一樣,酶的三維結構是通過多肽鏈摺疊形成的。胺基酸的序列(一級結構)能決定蛋白質的三維結構,進而影響酶的催化活性。儘管結構決定功能是一條具普適性的規則,一種新的酶的活性不能僅僅通過其結構預測。加熱時或與化學變性劑接觸時,酶結構會發生去摺疊(即變性),原有的結構被打亂,活性也往往隨之喪失。在溫度超過正常水平時,酶就會變性。因此,不難推斷生活在火山環境(比如熱泉)中的細菌的酶具有很強的耐熱性。這些酶使高溫條件下酶促反應的發生成爲可能,在工業上具有很高的利用價值。
酶通常比受質大得多。酶的肽鏈長度從62個胺基酸殘基的4-草醯巴豆酸異構酶的單體到長度超過2,500個胺基酸殘基的動物脂肪酸合酶。酶的結構只有一小部分(大約2-4個胺基酸)是直接與催化相關的。這部分稱爲催化位點(catalytic site)。催化位點通常與一個或多個與受質結合的結合位點(binding site)相連。催化位點與結合位點共同組成了酶的活性位點(active site)。酶的其餘部分起維持活性位點準確的方向以及動力學特性的作用。
在一些酶中,催化與任何一個胺基酸都沒有關係。這類酶另有與催化輔助因子結合的位點。一些酶亦可能包含異位位點。小分子與異位位點的結合可使酶發生構象改變,進而使酶的活性降低或升高。
一些具有生物催化活性的RNA分子稱爲核酶(ribozyme)。這類分子可能單獨發揮催化作用,也可能在與蛋白質結合成複合物的條件下發揮催化作用。最常見的核酶應是核糖體。核糖體是蛋白質以及具有催化活性的RNA的複合物。核糖體的活性位點完全由RNA組成,而蛋白質僅起支架的作用。
註:參考維基百科:https://zh.wikipedia.org/wiki/酶
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